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Peptide und Proteine

Link-Ebene

Überlegungen zur Umsetzung des Lehrplans

 

Grundlagen in den Lehrplänen der Jgst. 8-11

  • CNTG 10.3 Biomoleküle: Aminocarbonsäuren und Proteine
  • C 10.4 Reaktionsverhalten organischer Verbindungen: Aminocarbonsäuren und Proteine
  • C 11.1 Aromatische Kohlenwasserstoffe: Mesomerie
  • C 11.2: Struktur und Eigenschaften von Farbstoffen: strukturelle Voraussetzungen von Lichtabsorption und Farbigkeit: delokalisierte Elektronensysteme, Einfluss von Substituenten
  • B 9.3 Grundlagen der Genetik und B 11.2 Molekulargenetik
  • B 10.1 Stoffwechsel des Menschen: Nährstoffe
  • B 11.1 Strukturelle und energetische Grundlagen des Lebens

 

Vorschläge zu Inhalten und Niveau

  • Reaktionsgleichungen der Kondensationsreaktion und der Hydrolyse
  • Schreibweise: N-terminales Ende links, C-terminales Ende rechts
  • Nomenklatur: keine Benennung der Peptide nach IUPAC
  • räumliche Struktur und Mesomerie einer Peptidbindung: Stabilität, planarer Bau
  • Biuret-Reaktion als qualitativer Nachweis (keine Reaktionsgleichung)
  • Xanthoprotein-Reaktion als Farbreaktion zum Protein-Nachweis und Nachweis aromatischer Aminocarbonsäuren (Wiederholung Farbstoffe, keine Reaktionsgleichung)
  • Beispiele für verschiedene Funktionen von Proteinen: Strukturproteine, Hormone, Enzyme, Transportproteine etc.
  • Primärstruktur: Reihenfolge der Aminosäuren, Kombinationsmöglichkeiten für ein Protein mit 100 Aminosäuren: 20100 ~ 10130 (Vielfalt der Proteine)
  • Sekundärstruktur: α-Helix und β-Faltblattstruktur, intra- bzw. intermolekulare Wasserstoff-Brücken zwischen NH- und CO-Gruppen benachbarter Peptidbindungen:
    • Orientierung der Aminosäurereste R
    • Beispiele: Haare: vorherrschend α-Helix-Struktur, Seide: sehr stabile Fasern wegen der ausgeprägten β-Faltblattstruktur, Änderung der Sekundärstrukturbereiche von Prionen bei Infektion (BSE)
  • Tertiärstruktur: übergeordnete Struktur eines Proteins, die sich durch die Lage der Molekülteile eines Proteins ergibt; Beurteilung der Eignung von Aminosäure-Resten zur Ausbildung von zwischenmolekularen Kräften und Bindungen (van-der-Waals-Kräfte, Wasserstoff-Brücken, Ionenbindungen, kovalente Bindungen (Disulfid-Brücken))
  • Quartärstrukturen als funktionelle Einheiten eines Proteins mit weiteren Proteinen: Beispiele: Hämoglobin, Antikörper
  • funktionelle Einheiten eines Proteins mit prosthetischen Gruppen oder Metallionen: Beispiele: Hämoglobin, Rhodopsin (Sehfarbstoff mit 11-Z-Retinal-Rest), Enzyme der Atmungskette (enthalten Kupferionen)
    verschiedene Darstellungsformen von Proteinen: Diskussion des Informationsgehaltes und der Aussagekraft
  • Veränderung der dreidimensionalen Struktur: Denaturierung


Basiskonzepte und Kompetenzorientierung

  • Darstellungsformen von Proteinen: Modellbildung, Computereinsatz (Erkenntnisgewinnung)


Hinweise auf Materialien und Literatur

 

Vorschläge für Experimente

  • Biuret- und Xanthoprotein-Reaktion mit Aminosäure-Lösungen und Protein-Hydrolysaten (z. B. von Hühnereiweiß oder Gelatine) (S)
  • Tyndalleffekt eines verdünnten Protein-Hydrolysats mithilfe eines Laserpointers untersuchen (S)
  • Denaturierung eines Eiklar-Hydrolysats beim Erwärmen sowie jeweils nach Zugabe derselben Menge Ammoniumsulfat-Lösung, halbkonzentrierter Salzsäure, 20-prozentiger Natronlauge und gesättigter Eisen(III)-chlorid-Lösung (S)
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