Überlegungen zur Umsetzung des Lehrplans

Grundlagen in den Lehrplänen der Jgst. 8-11

• C_NTG 10.3 Biomoleküle: Aminocarbonsäuren und Proteine
• C 10.4 Reaktionsverhalten organischer Verbindungen: Aminocarbonsäuren und Proteine
• B 9.3 Grundlagen der Genetik und B 11.2 Molekulargenetik
• B 10.1 Stoffwechsel des Menschen: Nährstoffe
• B 11.1 Strukturelle und energetische Grundlagen des Lebens: enzymatische Prozesse

Vorschläge zu Inhalten und Niveau

• Grundstruktur: Amino- und Carboxy-Gruppe, Bedeutung der Bezeichnung „α“ und „L“, verschiedene Reste, Nomenklatur:
  
  • α-Aminocarbonsäuren als Bausteine der Proteine
  • Fischer-Projektionsformel und L-Konfiguration, Molekülchiralität
  • Vielfalt und Einteilung: α-Aminocarbonsäuren mit unterschiedlich langen Kohlenstoff-Ketten, mit polaren oder unpolaren, aliphatischen oder aromatischen, sauren oder basischen Resten
    
• Trivialnamen können im Unterricht verwendet werden. Im Abitur werden immer die IUPAC-Namen angeben. Die folgende Tabelle gibt eine Übersicht, über welche Kenntnisse zur Nomenklatur die Schülerinnen und Schüler verfügen müssen:

Trivialname	Abkürzung	IUPAC-Namen
Glycin	Gly	2-Aminoethansäure
Alanin	Ala	2-Aminopropansäure
Valin	Val	2-Amino-3-methylbutansäure
Leucin	Leu	2-Amino-4-methylpentansäure
Isoleucin	Ile	2-Amino-3-methylpentansäure
Phenylalanin	Phe	2-Amino-3-phenylpropansäure
Serin	Ser	2-Amino-3-hydroxypropansäure
Threonin	Thr	2-Amino-3-hydroxybutansäure
Asparaginsäure	Asp	2-Aminobutandisäure
Glutaminsäure	Glu	2-Aminopentandisäure
Lysin	Lys	2,6-Diaminohexansäure

• Keine Benennung folgender Aminosäuren nach den IUPAC-Regeln:
  Cystein (Cys), Tyrosin (Tyr), Arginin (Arg), Histidin (His), Asparagin (Asn), Glutamin (Gln) und Tryptophan (Trp)
• Die Eigenschaften einer Aminosäure ergeben sich aus dem Vorhandensein von funktionellen Gruppen: Amino- und Carboxygruppe, funktionelle Gruppen in den Resten (z. B. Amino-, Carboxy- Hydroxy-, Thio-Gruppe)
• Wiederholung: Protonendonator, -akzeptor, Ampholyt
  intramolekulare Protolyse: ungeladene Aminosäuren ohne reale Bedeutung; Zwitterionenstruktur, Zwitterionen formal ungeladen
• Verhalten bei Säure- oder Laugenzugabe: Zusammenhang zwischen Ladung/Polarität (Teilchenebene) und Löslichkeit (Stoffebene)
• isoelektrischer Punkt (IEP): pH-Wert, bei dem eine Aminosäure als Zwitterion vorliegt, keine Berechnung des IEP aus den pK_S-Werten
• Elektrophorese zur Trennung eines Aminosäure- oder Proteingemisches: Prinzip des Verfahrens (gepuffertes Feststoff- oder gelartiges Medium, elektrische Gleichspannung, Wanderungsrichtung oder Nicht-Wanderung (nur Ausrichtung im elektrischen Feld) entsprechend der Ladung, Wanderungsgeschwindigkeit), Anwendung in Technik und Labor (z. B. Blutseren: zum Nachweis bestimmter Tumorerkrankungen)

Basiskonzepte und Kompetenzorientierung

• Einfluss der funktionellen Gruppen (Struktur-Eigenschafts-Konzept)
• Säure-Base-Eigenschaften von Aminocarbonsäuren (Donator-Akzeptor-Konzept)
• Elektrophorese: Versuchsaufbau, -durchführung und -auswertung (Erkenntnisgewinnung)

Vorschläge für Experimente

• Vergleich der wässrigen Lösungen von Ethylamin, Ethansäure und Glycin in Bezug auf Leitfähigkeit (S)
• Löslichkeit von Aminosäuren in saurer, neutraler und basischer Lösung: kleine Spatelspitze der Aminosäure im Reagenzglas mit Wasser schütteln, tropfenweise Zugabe von Salzsäure (c(HCl)=0,1 mol/l) bis zum Lösen, dann Zugabe von Natronlauge (c(NaOH)=1 mol/l) (Bei Verwendung von Tyrosin bietet sich ein Vergleich mit Phenol an.) (S)
  Beispiel Text